タンパク質科学 ―生物物理学的なアプローチ― (電子書籍版)

出版社： 裳華房
著者：
発行日： 2021-12-01
分野： 基礎・関連科学  >  生物/分子生物
ISBN： 9784785377571
電子書籍版： 2021-12-01 （ver.1.0）
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3,520 円(税込)

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商品紹介

2004年に刊行した『バイオサイエンスのための蛋白質科学入門』は、東京工業大学生命理工学部での講義「蛋白質科学」の講義ノートを元に加筆・再構成したもので、幸い読者の皆様から好評を得ることができ、増刷を重ねてきた。しかし、初版発行からすでに16年が経過し、この間、タンパク質概念の変更を迫るようなものも含め、数多くの発見があった。そこで、それらの新知見を補完し、また多色刷りによって大幅にリニューアルしたのが本書である。多数の美麗な立体構造図を示しながら、タンパク質の基礎から最先端の動向までをわかりやすく解説する。

目次

  • 表紙
  • まえがき
  • 目次
  • 1章 タンパク質とは何か
  • 1.1 遺伝子からタンパク質へ
  • 1.2 タンパク質を構成するアミノ酸
  • 1.2.1 疎水性アミノ酸
  • 1.2.2 親水性アミノ酸
  • 1.2.3 硫黄を含むアミノ酸
  • 1.2.4 アミノ酸の解離基と等電点
  • コラム 1.1 タンパク質のアミノ酸の種類が 20 と決定されるまで
  • 1.3 ペプチド結合
  • コラム 1.2 ペプチド結合の平面性とポーリング
  • 2章 タンパク質の高次構造
  • 2.1 タンパク質の階層構造
  • 2.2 ラマチャンドランプロット ( φ - ψプロット )
  • 2.3 二次構造
  • 2.3.1 αヘリックス ( 310ヘリックス・πヘリックス )
  • 2.3.2 βシート ( βヘアピン・βスパイラル・βヘリックス )
  • 2.3.3 ターン構造
  • 2.4 超二次構造と構造モチーフ
  • 2.5 ドメイン
  • 2.6 タンパク質 ( ドメイン ) の構造に基づく分類
  • 2.6.1 可溶性球状タンパク質
  • 2.6.2 繊維状タンパク質
  • 2.7 膜タンパク質
  • 2.8 複数のドメインからなるタンパク質
  • 2.9 単純タンパク質と複合タンパク質
  • 2.10 天然変性タンパク質
  • 2.11 タンパク質の動的構造 : ゆらぎ
  • コラム 2.1 アラインメント
  • コラム 2.2 アミノ酸配列データベース
  • コラム 2.3 プロテインデータバンク ( PDB )
  • 3章 タンパク質の立体構造を安定化する力
  • 3.1 共有結合と非共有結合
  • 3.2 静電相互作用
  • 3.3 ファンデルワールス力
  • 3.4 水素結合 : 二次構造の主役
  • 3.5 疎水性相互作用と水の構造
  • 3.6 タンパク質の変性と立体構造形成
  • 3.6.1 変性の測定と解析
  • 3.6.2 熱変性
  • 3.6.3 尿素または塩酸グアニジンによる変性
  • 3.7 極限環境下で機能するタンパク質
  • 3.8 塩析と塩溶
  • 3.9 分子内相互作用と濃度効果
  • 4章 ポリペプチドの折りたたみ ( フォールディング )
  • 4.1 アミノ酸配列に基づく折りたたみ
  • コラム 4.1 円二色性スペクトルと二次構造
  • 4.2 レヴィンタールのパラドックスとモルテングロビュール
  • コラム 4.2 ストップト・フロー装置
  • 4.3 分子シャペロン
  • 5章 タンパク質のサブユニット構造
  • 5.1 ドメイン 対 サブユニット
  • 5.2 サブユニット間相互作用
  • 5.3 サブユニット集合の対称性と熱力学
  • 5.4 アロステリック酵素
  • 5.5 ヘモグロビンのサブユニット間相互作用
  • 5.6 ドメインスワッピング
  • 5.7 タンパク質の立体構造決定法
  • 5.7.1 X 線結晶構造解析
  • 5.7.2 クライオ電子顕微鏡法
  • 5.7.3 NMR ( 核磁気共鳴法 )
  • 6章 タンパク質の生合成
  • 6.1 リボソームの立体構造
  • 6.2 アミノアシル tRNA の形成
  • 6.3 ポリペプチドの生合成
  • 6.4 新生ポリペプチド研究の新しい展開
  • 6.5 タンパク質の行き先を決める標識
  • コラム 6.1 リボソームの結晶化 : アダ・ヨナス ( Ada E. Yonath ) 博士
  • 7章 タンパク質と低分子リガンドの結合
  • 7.1 リガンドについて
  • 7.2 リガンド結合の測定
  • 7.3 タンパク質 1 分子当たり 1 個の結合部位がある場合
  • 7.4 複数の独立な結合部位がある場合
  • 7.4.1 すべての部位が同一で独立な場合
  • 7.4.2 非等価な複数の部位への結合
  • 7.5 協同的な結合
  • 7.5.1 "all - or - none" ( 全か無か ) の場合
  • 7.5.2 協同的な結合のモデル
  • 7.5.3 ヘテロトロピック効果とアロステリック酵素
  • 7.5.4 スキャッチャードプロットとヒルプロットによるアロステリックな結合の診断
  • 7.6 タンパク質の滴定曲線と等電点
  • 7.7 リガンドの結合と酵素反応
  • コラム 7.1 アロステリックモデルの発展小史
  • 8章 タンパク質分子の相互作用
  • 8.1 同種分子どうしの会合 - 単量体と二量体の間の平衡 -
  • 8.2 リガンドを介する会合
  • 8.3 異なる分子種間の会合
  • 8.3.1 反応速度と反応定数
  • 8.3.2 平衡定数の単位について
  • 8.3.3 会合反応の自由エネルギー
  • 8.4 タンパク質の自己集合とクラウディング効果
  • 8.5 タンパク質・核酸相互作用
  • 8.6 タンパク質分子の解離・会合の測定
  • 8.6.1 超遠心分析 ( AUC )
  • 8.6.2 静的光散乱 ( SLS )
  • 8.6.3 動的光散乱 ( DLS )
  • 8.6.4 X 線小角散乱 ( SAXS )
  • 8.6.5 表面プラズモン共鳴法 ( SPR )
  • 8.6.6 等温滴定型カロリメトリー ( ITC )
  • 9章 消化酵素・細胞内プロテアーゼ・エネルギー依存性タンパク質分解システム
  • 9.1 消化酵素 - 細胞外プロテアーゼ -
  • 9.2 セリンプロテアーゼの反応機構
  • 9.3 細胞内プロテアーゼ
  • 9.4 ユビキチン化とプロテアソーム
  • 9.5 オートファジー ( 自食作用 )
  • 10章 超分子タンパク質集合体
  • 10.1 線状 ( らせん ) 集合体の構造
  • 10.2 らせん集合体の形成 - アクチンの G - F 変換 -
  • 10.3 らせん集合体形成の熱力学的モデル
  • 10.4 アミロイドの形成 - アミロイドーシス -
  • 10.5 球殻集合体
  • 10.6 細菌べん毛
  • 10.7 バクテリオファージの分子集合
  • 11章 タンパク質の概念に大きな影響を与えた発見
  • 11.1 分子シャペロン
  • 11.2 リボザイム
  • 11.3 プリオン
  • 11.4 天然変性タンパク質
  • コラム 11.1 アブザイム ( 抗体酵素 )
  • 12章 ゲノムとタンパク質 - タンパク質科学の新しい局面 -
  • 12.1 非翻訳領域の役割の解明
  • 12.2 リボソームプロファイリング
  • 12.3 弱い相互作用に基づくタンパク質集合体
  • 12.4 液 - 液相分離
  • 12.5 タンパク質と進化
  • 12.5.1 分子進化と中立説
  • 12.5.2 進化の系統樹
  • 参考文献・引用文献
  • 索引
  • 奥付

この書籍の参考文献

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本参考文献は電子書籍掲載内容を元にしております。

1章 タンパク質とは何か

P.1 掲載の参考文献
濱口浩三『改訂 蛋白質機能の分子論』学会出版センター(1990)
 
石倉久之ら 『図説 生化学(第3版)』丸善(2000)
 
大島泰郎ら編 『生化学辞典(第4版)』東京化学同人(2007)
 
Eisenberg, D. The discovery of the α-helix and β-sheet, the principal structural features of proteins. Proc. Natl. Acad. Sci. USA, 100: 11207-11210(2003)
 
Kendrew, J.C. et al. Structure of myoglobin: A three-dimensional Fourier synthesis at 2 A. resolution. Nature, 185: 422-427(1960)
 
Mathews, C.K. & Van Holde, K.E. "Biochemistry"2nd ed., The Benjamin/Cummings Publishing Company, Menlo Park, CA(1996)
 
Pauling, L. & Corey, R.B. The pleated sheet, A new layer configuration of polypeptide chains. Proc. Natl. Acad. Sci. USA, 37: 251-256(1951)
 
Pauling, L. et al. The structure of proteins: Two hydrogen-bonded helical configurations of the polypeptide chain. Proc. Natl. Acad. Sci. USA, 37: 205-211(1951)
 
Perutz, M.F. et al. Structure of haemoglobin: a three-dimensional Fourier synthesis at 5.5 A. resolution, obtained by X-ray analysis. Nature, 185: 416-422(1960)
 

2章 タンパク質の高次構造

P.20 掲載の参考文献
藤本大三郎『コラーゲンの秘密に迫る』裳華房(1998)
 
太田元規 天然変性タンパク質:既知のこと, 未知のこと. 実験医学, 37(18): 3077-3082(2019)
 
Fukuchi, S. et al. Binary classification of protein molecules into intrinsically disordered and ordered segments. BMC Struct. Biol., 11: 29(2011)
PubMed
Meier, T. et al. The crystal structure of a mammalian fatty acid synthase. Science, 321: 1315-1322(2008)
 
Pettersen, E.F. et al. UCSF Chimera-A visualization system for exploratory research and analysis. J. Comput. Chem., 25: 1605-1612(2004)
 
Tao, Y. et al. Structure of bacteriophage T4 fibritin: a segmented coiled coil and the C-terminal domain. Structure, 5: 789-798(1997)
 
PDB ID: 1BDG Mulichak, A.M. et al. The structure of mammalian hexokinase-1. Nat. Struct. Biol., 5: 555-560(1998)
 
PDB ID: 1C1G Whitby, F.G. & Phillips Jr., G.N. Crystal structure of tropomyosin at 7 Angstroms resolution. Proteins, 38: 49-59(2000)
 
PDB ID: 1DXC Brunori, M. et al. The role of cavities in protein dynamics: Crystal structure of a photolytic intermediate of a mutant myoglobin. Proc. Natl. Acad. Sci. USA, 97: 2058-2063(2000)
 
PDB ID: 1EI3 Yang, Z. et al. Crystal structure of native chicken fibrinogen at 5.5A resolution. Proc. Natl. Acad. Sci. USA, 97: 3907-3912(2000)
 
PDB ID: 1J4N Sui, H. et al. Structural basis of water-specific transport through the AQP1 water channel. Nature, 414: 872-878(2001)
 
PDB ID: 1KDU Li, X. et al. Solution structure of the kringle domain from urokinase-type plasminogen activator. J. Mol. Biol., 235: 1548-1559(1994)
 
PDB ID: 1MEL Desmyter, A. et al. Crystal structure of a camel single-domain VH antibody fragment in complex with lysozyme. Nat. Struct. Biol., 3: 803-811(1996)
 
PDB ID: 1TKI Mayans, O. et al. Structural basis for activation of the titin kinase domain during myofibrillogenesis. Nature, 395: 863-869(1998)
 
PDB ID: 1TPD Noble, M.E. et al. Structures of the open and closed state of trypanosomal triosephosphate isomerase, as observed in a new crystal form: implications for the reaction mechanism. Proteins, 16: 311-326(1993)
 
PDB ID: 2JBL Lancaster, C.R.D. et al. A comparison of stigmatellin conformations, free and bound to the photosynthetic reaction center and the cytochrome bc1 complex. J. Mol. Biol., 368: 197-208(2007)
 
PDB ID: 2PAB Blake, C.C. et al. Structure of prealbumin: secondary, tertiary and quaternary interactions determined by Fourier refinement at 1.8 A. J. Mol. Biol., 121: 339-356(1978)
 
PDB ID: 2RIK von Castelmur, E. et al. A regular pattern of Ig super-motifs defines segmental flexibility as the elastic mechanism of the titin chain. Proc. Natl. Acad. Sci. USA, 105: 1186-1191(2008)
 
PDB ID: 2TMV Namba, K. et al. Visualization of protein-nucleic acid interactions in a virus. Refined structure of intact tobacco mosaic virus at 2.9 A resolution by X-ray fiber diffraction. J. Mol. Biol., 208: 307-325(1989)
 
PDB ID: 2VZ8 Maier, T. et al. The crystal structure of a mammalian fatty acid synthase. Science, 321: 1315-1322(2008)
 
PDB ID: 2XGF Bartual, S.G. et al. Structure of the bacteriophage T4 long tail fiber receptor-binding tip. Proc. Natl. Acad. Sci. USA, 107: 20287-20292(2010)
 
PDB ID: 3LPW Bucher, R.M. et al. The structure of the FnIII Tandem A77-A78 points to a periodically conserved architecture in the myosin-binding region of titin. J. Mol. Biol., 401: 843-853(2010)
 
PDB ID: 6E2J Eldirany, S.A. et al. Human keratin 1/10-1B tetramer structures reveal a knob-pocket mechanism in intermediate filament assembly. Embo J., 38: e100741(2019)
 
PDB ID: 6RAL Hofmann, S. et al. Conformation space of a heterodimeric ABC exporter under turnover conditions. Nature, 571: 580-583(2019)
 

3章 タンパク質の立体構造を安定化する力

P.48 掲載の参考文献
赤沼哲史 原始タンパク質における少数種アミノ酸組成の実験的検証. Viva Origino(生命の起原および進化学会), 48, 4(2020)
 
江口至洋『タンパク質工学の物理・化学的基礎』共立出版(1991)
 
松沢 洋 編『タンパク質工学の基礎』東京化学同人(2004)
 
中村春木・有坂文雄 編著:『タンパク質のかたちと物性』共立出版(1997)(第2章6節タンパク質の水和(曽田邦嗣))
 
高木俊夫『電気泳動の歴史』(バイオサイエンス最前線 '97増刊号), アトー株式会社(1997)
 
C. タンフォード(妹尾 学・豊島喜則 訳)『疎水性効果-ミセルと生体膜の形成』共立出版(1984)
 
油谷克英 タンパク質の形の安定性:エントロピー効果の側面(特集 エントロピーの物質科学). 日本の科学者, 54: 135-140(2019)
 
油谷克英・中村春木『蛋白質工学』朝倉書店(1991)
 
Cantor, C.R. & Schimmel, P.R. "Biophysical Chemistry" W.H. Freeman and Company(1980)
 
Creighton, T. "Proteins Structures and Molecular Properties" 2nd ed., Freeman, New York(1993)
 
Kuwajima, K. et al. Three-state denaturation of α-lactalbumin by guanidine hydrochloride. J. Mol. Biol., 106: 359-373(1976)
 
Kyte, J. & Doolittle, R.F. A simple method for displaying the hydropathic character of a protein. J. Mol. Biol., 157: 105-132(1982)
 
Nojima, H. et al. Reversible thermal unfolding of thermostable phosphoglycerate kinase. Thermostability associated with mean zero enthalpy change. J. Mol. Biol., 116: 429-442(1977)
 
Pace, N. Determination and analysis of urea and guanidine hydrochloride denaturation. Methods Enzymol., 131: 266-280(1986)
 

4章 ポリペプチドの折りたたみ ( フォールディング )

P.68 掲載の参考文献
桑島邦博 蛋白質フォールディングの分子機構. 分子研レターズ, 65: 4-7(2012)
 
水島 徹『HSPと分子シャペロン-生命を守る驚異のタンパク質』講談社(2012)
 
仲本 準『分子シャペロン-タンパク質に生涯寄り添い介助するタンパク質』コロナ社(2019)
 
Chou, P.Y. & Fasman, G.D. Prediction of secondary structure of proteins from their amino acid sequence. Adv. Enzymol. Relat. Areas Mol. Biol., 47: 45-148(1978)
 
Cooper, A.(有坂文雄 訳)『クーパー生物物理化学』化学同人(2014)
 
Provencher, S.W. & Glockner, J. Estimation of globular protein secondary structure from circular dichroism. Biochemistry, 20: 33-37(1981)
 
Sreerama, N. et al. Estimation of protein secondary structure from circular dichroism spectra: comparison of CONTIN, SELCON, and CDSSTR methods with an expanded reference set. Anal. Biochem., 287: 252-260(2000)
 
PDB ID: 1DKG Harrison, C.J. et al. Crystal structure of the nucleotide exchange factor GrpE bound to the ATPase domain of the molecular chaperone DnaK. Science, 276: 431-435(1997)
 
PDB ID: 1HDJ Qian, Y.Q. et al. Nuclear magnetic resonance solution structure of the human Hsp40(HDJ-1) J-domain. J. Mol. Biol., 260: 224-235(1996)
 
PDB ID: 1SX4 Chaudhry, C. et al. Exploring the structural dynamics of the E.coli chaperonin GroEL using translation-libration-screw crystallographic refinement of intermediate states. J. Mol. Biol., 342: 229-245(2004)
 
PDB ID: 2CG9 Ali, M.M.U. et al. Crystal structure of an Hsp90-nucleotide-p23/Sba1 closed chaperone complex. Nature, 440: 1013-1017(2006)
 
PDB ID: 2IOQ Shiau, A.K. et al. Structural Analysis of E. coli hsp90 reveals dramatic nucleotide-dependent conformational rearrangements. Cell(Cambridge,Mass.), 127: 329-340(2006)
 
PDB ID: 2KHO Bertelsen, E.B. et al. Solution conformation of wild-type E. coli Hsp70(DnaK) chaperone complexed with ADP and substrate. Proc. Natl. Acad. Sci. USA, 106: 8471-8476(2009)
 
PDB ID: 4B9Q Kityk, R. et al. Structure and dynamics of the ATP-bound open conformation of Hsp70 chaperones. Mol. Cell, 48: 863-874(2012)
 

5章 タンパク質のサブユニット構造

P.76 掲載の参考文献
野田春彦『生物物理化学』東京化学同人(1990)
 
Cantor, C.R. & Schimmel, P.R. "Biophysical Chemistry" Part 1-3, Freeman & Company, San Francisco(1980)
 
Sakurai, S. et al. Structural basis for recruitment of human flap endonuclease 1 to PCNA. EMBO J., 24, 683-693(2005)
 
Van Holde, K.E. ら(田之倉 優・有坂文雄 監訳)『物理生化学』医学出版(2003)
 
PDB ID: 1DFG Baldock, C. et al. A mechanism of drug action revealed by structural studies of enoyl reductase. Science, 274: 2107-2110(1996)
 
PDB ID: 1GP2 Wall, M.A. et al. The structure of the G protein heterotrimer Gi alpha 1 beta 1 gamma 2. Cell(Cambridge, Mass.), 83: 1047-1058(1995)
 
PDB ID: 1I01 Price, A.C. et al. Structure of beta-ketoacyl-[acyl carrier protein] reductase from Escherichia coli: negative cooperativity and its structural basis. Biochemistry, 40: 12772-12781(2001)
 
PDB ID: 1KAS Huang, W. et al. Crystal structure of beta-ketoacyl-acyl carrier protein synthase II from E. coli reveals the molecular architecture of condensing enzymes. EMBO J., 17: 1183-1191(1998)
 
PDB ID: 1U1Z Kimber, M.S. et al. The Structure of(3R)-hydroxyacyl-acyl carrier protein dehydratase(FabZ) from Pseudomonas aeruginosa. J. Biol. Chem., 279: 52593-52602(2004)
 
PDB ID: 1UL1 Sakurai, S. et al. Structural basis for recruitment of human flap endonuclease 1 to PCNA. EMBO J., 24: 683-693(2005)
 
PDB ID: 2ATC Honzatko, R.B. et al. Crystal and molecular structures of native and CTP-liganded aspartate carbamoyltransferase from Escherichia coli. J. Mol. Biol., 160: 219-263(1982)
 
PDB ID: 2FAE Roujeinikova, A. et al. Structural studies of fatty acyl-(acyl carrier protein) thioesters reveal a hydrophobic binding cavity that can expand to fit longer substrates. J. Mol. Biol., 365: 135-145(2007)
 
PDB ID: 2FJ7 Bao, Y. et al. Nucleosome core particles containing a poly(dA.dT) sequence element exhibit a locally distorted DNA structure. J. Mol. Biol., 361: 617-624(2006)
 
PDB ID: 3J2T Yuan, S. et al. Changes in apaf-1 conformation that drive apoptosome assembly. Biochemistry, 52: 2319-2327(2013)
 
PDB ID: 5T0C Chen, S. et al. Structural basis for dynamic regulation of the human 26S proteasome. Proc. Natl. Acad. Sci. USA, 113: 12991-12996(2016)
 

6章 タンパク質の生合成

P.92 掲載の参考文献
田口英樹企画:実験医学特集「再定義されるタンパク質の常識-古典的なセントラルドグマの刷新と未開拓タンパク質の世界」実験医学, 37(18)(2019)
 
Nakatogawa, H. & Ito, K. The ribosomal exit tunnel functions as a discriminating gate. Cell, 108: 629-636(2002)
 
Nyathi, Y. et al. Co-translational targeting and translocation of proteins to the endoplasmic reticulum. Biochim. Biophys. Acta., 1833: 2392-2402(2013)
 
Voorhees, R.M. et al. The mechanism for activation of GTP hydrolysis on the ribosome. Science, 330: 835-838(2010)
 
Schmeing, T.M. et al. The crystal structure of the ribosome bound to EF-Tu and aminoacyl-tRNA. Science, 326: 688-694(2009)
 
PDB ID: 1EIY Goldgur, Y. et al. The crystal structure of phenylalanyl-tRNA synthetase from Thermus thermophilus complexed with cognate tRNAPhe. Structure, 5: 59-68(1997)
 
PDB ID: 1EUQ Sherlin, L.D. et al. Influence of transfer RNA tertiary structure on aminoacylation efficiency by glutaminyl and cysteinyl-tRNA synthetases. J. Mol. Biol., 299: 431-446(2000)
 
PDB ID: 1FFY Silvian, L.F. et al. Insights into editing from an ile-tRNA synthetase structure with tRNAile and mupirocin. Science, 285: 1074-1077(1999)
 
PDB ID: 1GAX Fukai, S. et al. Structural basis for double-sieve discrimination of L-valine from L-isoleucine and L-threonine by the complex of tRNA(Val) and valyl-tRNA synthetase. Cell(Cambridge, Mass.), 103: 793-803(2000)
 
PDB ID: 1GTR Rould, M.A. et al. Structural basis of anticodon loop recognition by glutaminyl-tRNA synthetase. Nature, 352: 213-218(1991)
 
PDB ID: 1MFQ Kuglstatter, A. et al. Induced structural changes of 7SL RNA during the assembly of human signal recognition particle. Nat. Struct. Biol., 9: 740-744(2002)
 
PDB ID: 1QF6 Sankaranarayanan, R. et al. The structure of threonyl-tRNA synthetase-tRNA(Thr) complex enlightens its repressor activity and reveals an essential zinc ion in the active site. Cell(Cambridge, Mass.), 97: 371-381(1999)
 
PDB ID: 2ZZE Sokabe, M. et al. The structure of alanyl-tRNA synthetase with editing domain. Proc. Natl. Acad. Sci. USA, 106: 11028-11033(2009)
 
PDB ID: 4V69 Villa, E. et al. Ribosome-induced changes in elongation factor Tu conformation control GTP hydrolysis. Proc. Natl. Acad. Sci. USA, 106: 1063-1068(2009)
 

7章 タンパク質と低分子リガンドの結合

P.103 掲載の参考文献
廣海啓太郎『酵素反応』岩波書店(1991)
 
Ackers, G.K. et al. Effects of inositol hexasulfate on the oxygen affinity of hemoglobin: verification of the integral function theory of thermodynamic linkage. Biochemistry, 21: 875-879(1982)
 
Ackers, G.K. et al. Molecular code for cooperativity in hemoglobin. Science, 255: 54-63(1992)
 
Herzfeld, J. & Stanley, H.E. A general approach to co-operativity and its application to the oxygen equilibrium of hemoglobin and its effectors. J. Mol. Biol., 82: 231-265(1974)
 
Herzfeld, J. & Stanley, H.E. A general model of cooperativity and its application to DPG inhibition of hemoglobin oxygenation. Biochem. Biophys. Res. Commun., 48: 307-313(1972)
 
Imai, K. Allosteric models of hemoglobin still evolving. In "Hemoglobin: Recent Developments and Topics"(Ed. by Masako Nagai) Research Signpost(2011)
 
Imai, K. et al. Description of hemoglobin oxygenation under universal solution conditions by a global allostery model with a single adjustable parameter. Biophys. Chem., 98: 79-91(2002)
 
Imai, K. The Monod-Wyman-Changeux allosteric model describes haemoglobin oxygenation with only one adjustable parameter. J. Mol. Biol., 167: 741-749(1983)
 
Koshland Jr., D.E. Comparison of experimental binding data and theoretical models in proteins containing subunits. Biochemistry, 5: 365-385(1966)
 
Monod, J. et al. On the nature of allosteric transitions: a plausible model. J. Mol. Biol., 12: 88-118(1965)
 
Pauling, L. The oxygen equilibrium of hemoglobin and its structural interpretation. Proc. Natl. Acad. Sci. USA, 21: 186-191(1935)
 
Perutz, M.F. Stereochemistry of cooperative effects in haemoglobin. Nature, 228: 726-739(1970)
 
Roughton, F.J. et al. The determination of the individual equilibrium constants of the four intermediate reactions between oxygen and sheep haemoglobin. Proc. R. Soc. Lond. B. Biol. Sci., 144: 29-54(1955)
 
Szabo, A. & Karplus, M. A mathematical model for structure-function relations in hemoglobin. J. Mol. Biol., 72: 163-197(1972)
 

8章 タンパク質分子の相互作用

P.123 掲載の参考文献
橋本せつ子・森本香織 編『Biacoreを用いた相互作用解析実験法(Springer Lab Manual)』シュプリンガー・ジャパン(現在は丸善出版)(2009)
 
Blair, D. & Van Holde, K.E. Sedimentation equilibrium studies of a complex association reaction. Biophys. Chem., 5: 165-170(1976)
 
Frisch, C. et al. Thermodynamics of the interaction of barnase and barstar: changes in free energy versus changes in enthalpy on mutation. J. Mol. Biol., 267: 696-706(1997)
 
Ito, W. et al. Effects of substitutions of closely related amino acids at the contact surface in an antigen-antibody complex on thermodynamic parameters. J. Biol. Chem., 268: 16639-16647(1993)
 
Klotz, I.M. et al. In "The Proteins"3rd ed.(eds. Neurath, H. & Hill, R.L.), Vol. 1, pp. 293-411. Academic Press, New York(1975)
 
Mathews, C.K. et al.(清水孝雄ら監訳)『カラー生化学』西村書店(2003)
 
McGhee, J.D. & von Hippel, P.H. Theoretical aspects of DNA-protein interactions: co-operative and non-co-operative binding of large ligands to a one-dimensional homogeneous lattice. J. Mol. Biol. 86: 469-489(1974)
 
Minton, A.P. Molecular crowding: analysis of effects of high concentrations of inert cosolutes on biochemical equilibria and rates in terms of volume exclusion. Methods Enzymol., 295: 127-149(1998)
 
Ogasahara, K. et al. Origin of the mutual activation of the alpha and beta 2 subunits in the alpha 2 beta 2 complex of tryptophan synthase. Effect of alanine or glycine substitutions at proline residues in the alpha subunit. J. Biol. Chem., 267: 5222-5228(1992)
PubMed
Pierce, M.M. et al. Isothermal titration calorimetry of protein-protein interactions. Methods, 19: 213-221(1999)
 
Yohannes, G. et al. Asymmetrical flow field-flow fractionation technique for separation and characterization of biopolymers and bioparticles. J. Chromatogr. A., 1218: 4104-4116(2011)
 

9章 消化酵素・細胞内プロテアーゼ・エネルギー依存性タンパク質分解システム

P.141 掲載の参考文献
田中啓二 細胞内タンパク質のリサイクルとその生理的意義. 日本栄養・食糧学会誌, 64: 221-228(2011)
 
Campbell, M.K. et al. "Biochemistry" Cengage Learning(1999)
 
Ciechanover, A. et al. A heat-stable polypeptide component of an ATP-dependent proteolytic system from reticulocytes. 1978. Biochem. Biophys. Res. Commun., 425: 565-570(2012)
 
Ciechanover, A. et al. A heat-stable polypeptide component of an ATP-dependent proteolytic system from reticulocytes. Biochem. Biophys. Res. Commun., 81: 1100-1105(1978)
 
Etlinger, J.D. & Goldberg, A.L. A soluble ATP-dependent proteolytic system responsible for the degradation of abnormal proteins in reticulocytes. Proc. Natl. Acad. Sci. USA, 74: 54-58(1977)
 
Saeki, Y. et al. Lysine 63-linked polyubiquitin chain may serve as a targeting signal for the 26S proteasome. EMBO J., 28: 359-371(2009)
 
Schoenheimer, R. "The Dynamic State of Body Constituents"(Harvard university monographs in medicine and public health). Harvard University Press, H. Milford(1942)
 
Simpson, M.V. The release of labeled amino acids from the proteins of rat liver slices. J. Biol. Chem., 201: 143-154(1953)
 

10章 超分子タンパク質集合体

P.151 掲載の参考文献
久堀智子 べん毛モーターの分子構築-特異的輸送機関としてのべん毛. 細胞工学, 17(3): 428-437(1998)
 
Argos, P. An investigation of protein subunit and domain interfaces. Protein Eng., 2: 101-113(1988)
 
Caspar, D.L. & Klug, A. Physical principles in the construction of regular viruses. Cold Spring Harb. Symp. Quant. Biol., 27: 1-24(1962)
 
Darnell, D.W. & Klotz, I.M. In "Practical Handbook of Biochemistry and Molecular Biology"(ed. by Fasman, G.D.) CRC Press, Inc. Boca Raton, Florida(1989)
 
Leiman, P.G. et al. Structure and morphogenesis of bacteriophage T4. Cell Mol. Life Sci., 60: 2356-2370(2003)
 
Mathews, C.K. "Bacteriophage Biochemistry" Van Nostrand Reinhold Inc., U.S.(1971)
 
Miller, S. The structure of interfaces between subunits of dimeric and tetrameric proteins. Protein Eng., 3: 77-83(1989)
 
Oosawa, F. & Asakura, S. "Thermodynamics of the Polymerization of Protein" Academic Press, New York(1975)
 
Silverman, M. & Simon, M. Flagellar rotation and the mechanism of bacterial motility. Nature, 249: 73-74(1974)
 
PDB ID: 1SR6 Risal, D. et al. Myosin subfragment 1 structures reveal a partially bound nucleotide and a complex salt bridge that helps couple nucleotide and actin binding. Proc. Natl. Acad. Sci. USA, 101: 8930-8935(2004)
 
PDB ID: 1TUB Nogales, E. et al. Structure of the alpha beta tubulin dimer by electron crystallography. Nature, 391: 199-203(1998)
 
PDB ID: 2LMO Paravastu, A.K. et al. Molecular structural basis for polymorphism in Alzheimer's beta-amyloid fibrils. Proc. Natl. Acad. Sci. USA, 105: 18349-18354(2008)
 
PDB ID: 3G37 Murakami, K. et al. Structural basis for actin assembly, activation of ATP hydrolysis, and delayed phosphate release. Cell(Cambridge, Mass.), 143: 275-287(2010)
 
PDB ID: 3HBT Wang, H. et al. The structure of native G-actin. Cytoskeleton(Hoboken), 67: 456-465(2010)
 
PDB ID: 3L1C Heuston, E. et al. A kinesin motor in a force-producing conformation. BMC Struct. Biol., 10: 19(2010)
 
PDB ID: 5TFY Poweleit, N. et al. CryoEM structure of the Methanospirillum hungatei archaellum reveals structural features distinct from the bacterial flagellum and type IV pili. Nat. Microbiol., 2: 16222(2016)
 
PDB ID: 6I5A Song, B. et al. Capabilities of the Falcon III detector for single-particle structure determination. Ultramicroscopy, 203: 145-154(2019)
 
PDB ID: 6X0R Dai, J. et al. Protein-Embedded Metalloporphyrin Arrays Templated by Circularly Permuted Tobacco Mosaic Virus Coat Proteins. Acs Nano(2020)
 

11章 タンパク質の概念に大きな影響を与えた発見

P.168 掲載の参考文献
西川 建 天然変性タンパク質とは何か? 生物物理, 49: 4-10(2009)
 
李 映昊ら アミロイド科学の新世界. 生化学, 81: 677-687(2009)
 
白木賢太郎『相分離生物学』東京化学同人(2019)
 
Miyashita, H. et al. Prodrug activation via catalytic antibodies. Proc. Natl. Acad. Sci. USA, 90: 5337-5340(1993)
 
Nguyen, T.H.D. et al. The architecture of the spliceosomal U4/U6.U5 tri-snRNP. Nature, 523: 47-52(2015)
 
Reiter, N.J. et al. Structure of a bacterial ribonuclease P holoenzyme in complex with tRNA. Nature, 468: 784-789(2010)
 
Wright, P.E. & Dyson, H.J. Intrinsically unstructured proteins: re-assessing the protein structure-function paradigm. J. Mol. Biol., 293: 321-331(1999)
 
PDB ID: 1QLZ Zahn, R. et al. NMR solution structure of the human prion protein. Proc. Natl. Acad. Sci. USA, 97: 145-150(2000)
 
PDB ID: 3Q1Q Reiter, N.J. et al. Structure of a bacterial ribonuclease P holoenzyme in complex with tRNA. Nature, 468: 784-789(2010)
 
PDB ID: 5ZB5 Chen, Y. et al. Structural basis for the acetylation of histone H3K9 and H3K27 mediated by the histone chaperone Vps75 in Pneumocystis carinii. Signal Transduct. Target. Ther., 4: 14(2019)
 
PDB ID: 6N7P Li, X. et al. A unified mechanism for intron and exon definition and back-splicing. Nature, 573: 375-380(2019)
 

12章 ゲノムとタンパク質 - タンパク質科学の新しい局面 -

P.177 掲載の参考文献
加藤昌人・廣瀬哲郎 企画:実験医学特集「細胞内の相分離-タンパク質や核酸分子を整理し, 反応の場を作り, 生命を駆動する」実験医学, 37(9)(2019)
 
木村悠介・岩崎信太郎 リボソームプロファイリングによる網羅的翻訳解析の最前線. 実験医学, 37(18): 3055-3062(2019)
 
白木賢太郎『相分離生物学』東京化学同人(2019)
 
田口英樹 企画:実験医学特集「再定義されるタンパク質の常識-古典的なセントラルドグマの刷新と未開拓タンパク質の世界」実験医学, 37(18)(2019)
 
浦 朋人・白木賢太郎 液-液相分離による酵素連続反応 細胞内にある代謝の理解. 実験医学, 37(18): 3083-3088(2019)
 
Banani, S.F. et al. Biomolecular condensates: organizers of cellular biochemistry. Nat. Rev. Mol. Cell Biol., 18: 285-298(2017)
 
Dickerson, R.E. & Geis, I. "Hemoglobin: Structure, Function, Evolution, and Pathology" The Benjamin/Cummings Publishing Co., Inc., Menlo Park, CA(1983)
 
Miura, N. et al. Spatial reorganization of Saccharomyces cerevisiae enolase to alter carbon metabolism under hypoxia. Eukaryot. Cell, 12: 1106-1119(2013)
 
Van Treeck, B. & Parker, R. Emerging roles for intermolecular RNA-RNA interactions in RNP assemblies. Cell, 174: 791-802(2018)
 

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